冠状病毒的刺突（S）蛋白（下称S蛋白）有助于病毒进入靶细胞。细胞进入取决于S蛋白的表面亚基S1与细胞受体的结合，这种结合有助于病毒附着至靶细胞的表面。另外，细胞进入需要通过细胞蛋白酶激活S蛋白（S protein priming），这需要在S蛋白的S1/S2和S2'位点切割这种蛋白，并允许病毒膜和细胞膜融合，这一过程由S蛋白的S2亚基驱动。SARS-CoV S蛋白以血管紧张素转换酶2（ACE2）作为进入受体，并利用细胞丝氨酸蛋白酶TMPRSS2激活S蛋白。已在原子水平上阐明了SARS-CoV S/ACE2界面，发现ACE2的使用效率是SARS-CoV传播能力的关键决定因素。SARS-CoV S蛋白和SARS-CoV-2 S蛋白具有大约76％的氨基酸序列一致性（sequence identity）。然而，人们仍不清楚SARS-CoV-2 S蛋白是否像SARS-CoV S蛋白那样使用ACE2和TMPRSS2进入宿主细胞。
在一项新的研究中，德国研究人员提供证据表明SARS-CoV-2的宿主细胞进入依赖于SARS-CoV受体ACE2，并且可以被临床证明的细胞丝氨酸蛋白酶TMPRSS2抑制剂阻断，而且TMPRSS2被SARS-CoV-2用于S蛋白激活。此外，这项研究还发现针对SARS-CoV产生的抗体反应可以至少部分地抵御SARS-CoV-2感染。这些结果对人们对SARS-CoV-2的可传播性和发病机理的理解具有重要意义，并揭示了进行治疗性干预的靶标。相关研究结果以论文手稿的形式在线发表在Cell期刊上，论文标题为“SARS-CoV-2 cell entry depends on ACE2 and TMPRSS2 and is blocked by a clinically-proven protease inhibitor”。
Markus Hoffmann et al. SARS-CoV-2 cell entry depends on ACE2 and TMPRSS2 and is blocked by a clinically-proven protease inhibitor. Cell, 2020, doi:10.1016/j.cell.2020.02.052.
