2016年11月12日/生物谷BIOON/--在研究十年之后，比利时开光实验室（Belgian Switch Laboratory, VIB/KU Leuven）揭示出一种新的定制分子通过淀粉样蛋白形成机制，抑制一种经良好验证过的癌症促进物。这项研究证实淀粉样蛋白结构能够被用来合理地开发一种新类型的能够抵抗一系列疾病的生物技术分子。下一步就是将这种突破性技术（被称作Pept-in）转化为给病人带来的直接益处。相关研究结果发表在2016年11月11日那期Science期刊上，论文标题为“De novo design of a biologically active amyloid”。
目前认为β淀粉样蛋白的异常沉积是阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease, AD）主要原因之一。大家普遍认为β淀粉样蛋白是其前体蛋白（amyloid protein precursor，APP) 在代谢过程中产生的不具有任何正常生理作用的副产品，具有毒性的β淀粉样蛋白累积沉淀造成神经细胞的死亡。
目前，我们还不清楚APP在体内正常的生理作用，哈佛大学教授Rudolph E. Tanzi通过一设计简明的实验发现了β淀粉样蛋白具备抗微生物多肽特点。他们选择8种引起临床感染的常见微生物进行体外培养，比如，白色念珠菌，埃希式大肠菌，表皮葡萄球菌，肺炎链球菌，单核李斯特菌等等。然后在培养皿中加入人工合成的β-淀粉样蛋白，同时加入已经有明确效果的抗微生物多肽LL-37作为对照。结果发现β淀粉样蛋白具有几乎和LL-37相同的抑制病原微生物的作用,对有些微生物的抑制作用甚至强于LL37。我们也许会会问一问题：合成β-淀粉样蛋白和AD病人脑内的一样吗？因此，研究者直接采取AD死亡病人颞叶和小脑的组织，通过匀浆化处理后加入白色念珠菌的培养皿中，取自颞叶的组织同来自于非AD病人的组织相比，其有较强的抑制细菌生长作用；采用特异抗β淀粉样蛋白抗体吸附去除AD脑组织中的β淀粉样蛋白后，则失去了其抑菌功能。取自小脑组织匀浆在AD 病人和非AD病人中都没有观察到抗菌作用。
